Investigadores de física de la Universidad Autónoma de Madrid y biólogos de la Universidad de Washington (Seattle) han trabajado juntos en un proyecto que ha conseguido medir y cuantificar el refuerzo mecánico de un virus a través de las proteínas cemento. El equipo ha utilizado un microscopio de fuerzas atómicas a través del cual han podido analizar la resistencia mecánica de virus individuales con y sin proteínas cemento.
Pedro J. de Pablo, del Departamento de Física de la Materia Condensada de la UAM, y firmante del trabajo cuenta que por un lado «estudiamos la dureza y fuerza de rotura de cada virus frente a deformaciones puntuales individuales a fuerza grande (nanoNewtons), encontrando que las proteínas cemento incrementan estos parámetros mecánicos en un factor tres». Sin embargo, explica que los virus se encuentran sometidos a impactos moleculares provenientes del entono donde evolucionan más que a deformaciones puntuales.
El estudio ha utilizado como modelo el virus bacteriófago lambda, que infecta la bacteria e. coli que se encuentra entre otros sitios en nuestro intestino. Los resultados obtenidos muestran como en dicho virus los impactos son más abundantes en el exterior de la bacteria donde se encuentran los virus maduros con proteínas cemento, que en el interior de la bacteria, donde los virus inmaduros no tienen proteínas cemento.
Con este experimento se ha confirmado que las proteínas cemento aumentan la resistencia de los virus a impactos moleculares en un factor 10, lo que significa una «explicación física a la estabilidad exhibida por los virus en el exterior de la bacteria”, completa de Pablo.
Proteínas cemento
Los virus pasan por un proceso de maduración que transforma de inestable a estable. Este proceso conlleva cambios estructurales en la cápsula viral encaminados a hacerla más resistente. En algunos virus la maduración requiere el ensamblaje de proteínas ajenas al virus en diferentes sitios de su pared externa, denominadas proteínas decorativas o cemento. Entender y cuantificar el papel estabilizador de estas proteínas es fundamental no sólo para entender su función biológica, sino también para usar los virus como contenedores nanométricos artificiales.